Immunglobuline


Immunglobuline
Immunglobuline, Ig, zu einem spezifischen Antigen passende, an der Oberfläche von B-Lymphocyten als B-Zellrezeptoren membrangebundene, als Antikörper von Plasmazellen ins Blut sezernierte Glykoproteine; Elemente der humoral vermittelten Immunreaktionen. Als Gammaglobuline sind die I. Bestandteil der Plasmaproteine. Die häufigste Ig-Klasse – beim Menschen etwa 75–80% aller Ig – enthält IgG. Jedes IgG-Molekül besteht aus zwei identischen längeren schweren (H-Ketten) und zwei identischen kürzeren leichten (L-Ketten) Polypeptidketten, die durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Kurze Zuckerseitenketten an den schweren Ketten weisen die IgG- Moleküle als Glykoproteine aus. Die vier Ketten sind räumlich zu einer etwa Y-förmigen Molekülgestalt angeordnet. Die unteren Abschnitte (C-terminale Zone) der leichten und schweren Ketten bilden die konstanten Regionen des Moleküls. In diesen Regionen haben alle I. einer Ig-Klasse bei verschiedenen Individuen sowie bei verschiedenen I. innerhalb eines Individuums die gleiche Aminosäuresequenz. Die oberen Abschnitte (N-terminale Zone), die den Enden der »Y-Arme« entsprechen, zeigen dagegen als variable Regionen unterschiedliche Sequenzen; diese binden das Antigen bzw. Epitop. Die konstante Region hat verschiedene Funktionen: z.B. Aktivierung des
Komplementsystems; Bindung an T-Killerzellen, um sie zur Zellzerstörung anzuregen; Bindung an Makrophagen, um sie zur Antigeneliminierung anzuregen. Es gibt beim Menschen insgesamt fünf strukturell ähnliche Ig-Klassen, die unterschiedliche Funktionen haben: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE.
    Das Immunsystem des Menschen kann mindestens 106 verschiedene I. bilden, obwohl das gesamte Genom nicht so viele Gene enthält. Durch Erkenntnisse der Immungenetik konnte teilweise aufgeklärt werden, wie es zu dieser Vielfalt der I. bzw. Antikörper, der Immunglobulin-Diversität, kommt.

Deutsch wörterbuch der biologie. 2013.

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