Sekundärstruktur
Sekundärstruktur, durch Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen der Peptidbindungen bedingte räumliche Anordnung eines Proteins. Die schraubige α-Helix (z.B. im α-Keratin) entsteht durch Wasserstoffbrücken jeweils zwischen der CO-Gruppe einer Aminosäure und der NH-Gruppe der drittnächsten Aminosäure. Pro Windung enthält die Schraube 3,6 Aminosäuren. Die Aminosäureseitenketten weisen nach außen. Bei der β-Faltblattstruktur (z.B. im α-Keratin) werden zwischen lang gestreckten benachbarten Polypeptidketten oder zwischen weit voneinander entfernten Peptidbindungen derselben Polypeptidkette Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet; es entsteht eine zickzackförmige Struktur.

Deutsch wörterbuch der biologie. 2013.

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